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la enzima tripsina, que es segregada por el páncreas
Tipo: Guías, Proyectos, Investigaciones
Subido el 17/08/2021
4.7
(17)9 documentos
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Las enzimas son proteínas globulares responsables de la mayor parte de la actividad química de los organismos vivos, pues estos actúan como catalizadores que son sustancias que aceleran las reacciones químicas sin ser destruidas o alteradas durante diversos procesos químicos, logrando facilitar y agilizar determinadas rutas biosintéticas y degradativas. Las enzimas pueden catalizar miles de reacciones en cada segundo, para ello los valores de pH como de la temperatura a los que trabaja la enzima son extraordinariamente importantes. La mayoría de los organismos tienen un intervalo de temperatura preferente en el cual sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de dicho intervalo de temperatura. Si el ambiente donde se encuentra la enzima es demasiado ácido o demasiado básico la enzima puede desnaturalizarse de forma irreversible o transformarse de modo que su forma no le permita más realizar su funcionamiento apropiado. Por tanto, se puede decir que son relativamente frágiles, con tendencia a sufrir desnaturalización e inactivación, es decir alteraciones en su conformación, por efecto de diversos agentes físicos como la temperatura y agentes químicos como ácidos, álcalis fuertes, sales de metales pesados, entre otros. II. OBJETIVO Determinar la naturaleza química proteica de tripsina (solución acuosa) al ser expuesta a diversos agentes físicos y químicos, comparando la variación de su comportamiento con las propiedades generales de las proteínas. III. MATERIALES Y EQUIPOS Materiales Gradillas Tubos de ensayo Pipetas graduadas de 2 mL
Mezclar por inversión los sistemas I, II, IV, VI y VII Dejar caer en zona los reactivos correspondientes a los sistemas III y V (inclinar el tubo de ensayo formando ángulo de 45º y dejar caer el reactivo lentamente por las paredes de dicho tubo de ensayo, luego colocar en la gradilla correspondiente). El sistema VII llevar a baño maría hirviendo por 10 minutos. Observar el aspecto y/o color producido en cada uno de los sistemas e interpretar los resultados. VI. RESULTADOS:
El presente cuestionario consta de CUATRO (04) PREGUNTAS FORMULADAS las cuales deben ser desarrollado de forma individual y subido al sistema con un plazo máximo de 48 horas terminada la sesión práctica para efecto de su calificación.
Solución de 2,0 2,0 2,0 2,0 2,0 2 ,
tripsina 0,25%
Sol. de tripsina 0,25% Aspe cto Incol oro Aspe cto Incol oro Aspe cto Incol oro Aspe cto Incol oro Aspe cto Incol oro Aspe cto Incol oro Aspec to Incol oro Agua destilada 2,0 - - - - - 2, Solución de hidróxido de sodio 2,5 N
Solución de ácido sulfúrico 50%
Solución de acetato de Plomo 10%
Alcohol Etílico (C 2 H 5 OH)
Reactivo de Biuret - - - - - 2 , 0
SOL. NaOH Sol 50 % TIV^ RE^ AC H2O ACE TAT O PLO MO^ DE DESTILADA 10% RESULTADO S CUALITATIV OS ASPEC TO INCOL ORO ASPEC TO INCOL ORO PRECIPITACIO N BLANQUECIN A EN LA INTERFASE (ANILLO DE PRECIPITACI ON) PRECIPIT ADO BLANC O PRECIPIT ACI ON BLANQU ECI NA EN LA INTERFA SE COLOR AZUL VIOLET A PRESENCI A DE PEQUEÑOS COAGULO S (PRECIPITACI ON)
c) SISTEMA 3 (Tripsina con Solución de ácido sulfúrico 50%): Al agregar ácido sulfúrico este genera que la carga positiva del grupo amino de la enzima se pierda; provocando que la unión electrostática se rompa y la estructura interna de la enzima cambie, por ello se presencia un precipitado blanquecino. d) SISTEMA 4 (Tripsina Solución de acetato de Plomo 10%): Al agregar acetato de plomo a la tripsina, el plomo rompe el enlace disulfuro de la tripsina, el cual provoca la alteración de su estructura y función, generando así un precipitado blanco. e) SISTEMA 5 (Tripsina con Alcohol Etílico (C2H5OH)): El alcohol tiene un efecto deshidratante debido a que el grupo hidroxilo del alcohol atrae la molécula de agua de la capa de solvatación destruyendo así los puentes de hidrógeno y por tanto la capa de solvatación, lo que implica que estas moléculas proteicas se queden expuestas, es ahí
donde se vulneran sus enlaces y vuelven a interaccionar entre ellas generando acúmulos que son evidenciados en la formación del precipitado. f) SISTEMA 6 (Tripsina con Reactivo de Biuret): Se desarrolló un color violeta lo que indicaría la presencia de una proteína completa, esta reacción se dio por la formación del enlace de coordinación entre el cobre del Biuret y el grupo amino de la tripsina. g) SISTEMA 7 (Tripsina con agua destilada en baño maría): Al aumentar la temperatura, se intensifican la cinética o vibraciones de las moléculas proteicas lo que provoca que los enlaces se rompan, los grupos funcionales actúen con otra parte de la proteína y en consecuencia se formen nuevas estructuras, lo cual se evidencia con la formación de coágulos.
b) Estructura β o en lámina plegada: Los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en ziz-zag, como una hoja plegada. La molécula se estabiliza mediante puentes de hidrógeno que se establecen entre el –CO–y el –NH del aminoácido pertenecientes a la misma cadena o a otra cadena. Estructura terciaria: Es la disposición espacial que adopta la estructura secundaria al replegarse adquiriendo una conformación más o menos redondeada. En general, presenta hélice α en los tramos rectos y estructura β en las dobleces. La secuencia de los aminoácidos en la estructura primaria es fundamental para la conformación espacial de la proteína. Cualquier cambio en la posición de alguno de ellos puede ocasionar la alteración de la estructura terciaria y, por tanto, la pérdida de su función. Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los siguientes enlaces: Fuertes: Puentes disulfuro (S-S):es covalente y se forma entre dos grupos –SH de dos aminoácidos. Débiles: Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos polares Interacciones iónicas: entre radicales con cargas opuestas (aminoácidos ácidos y básicos)
Interacciones hidrofóbicas: los aminoácidos apolares se disponen en el interior de la estructura. Fuerzas de Van der Waals: atracción gravitatoria. Estructura cuaternaria: Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:
Ecuación química: Condiciones para su reacción: En condiciones anaerobias, además depende de los cofactores tiamina pirofosfato (TPP) y magnesio.
esterificar colesterol a nivel plasmático. Trombina: Está relacionada con la coagulación de la sangre, la sintetiza el hígado y actúa a nivel plasmático. Plasmina: Está relacionada con procesos de fibrinólisis degradación de coágulos sanguíneos. Figura: Intervención de la trombina en la coagulación sanguínea. Fuente: Teoría celular de la coagulación: de las cascadas a las membranas celulares (Scielo, 2011) 2.- Enzimas plasmáticas no funcionales: Definición: Se encuentran presentes normalmente a niveles bajos en el plasma y no llevan a cabo función alguna en la sangre sino dentro de la célula, no cumplen funciones en la sangre debido a que su sustrato no está presente en ella, están en la sangre como fruto de la muerte celular, pues estas al destruirse desechan sus elementos constitutivos en la sangre y por tanto entran en la circulación. Importancia: El aumento de la concentración plasmática de estas enzimas puede indicar una lesión tisular, lo cual ayuda en el diagnóstico y pronóstico de enfermedades y trastornos. Ejemplo de enzimas plasmáticas no funcionales: La amilasa: Son enzimas que catalizan la hidrólisis de los polisacáridos y su medición en suero y orina es muy importante en la evaluación de la pancreatitis aguda. Lactato deshidrogenado (LDH): Elevada en patologías musculares, cardíacas, renales, hepáticas y en anemias hemolíticas. Transaminasas o aminotransferasas: Se reconocen dos clases de enzimas; la transaminasa glutámica oxalacética (TGO) se encuentra en el hígado, corazón y músculo y la alanina aminotransferasa pirúvica que se encuentra principalmente en el hígado, son enzimas que
Practica 1. Desnaturalización de Enzimas. (2021). Recuperado el 1 agosto del 2021, de Scribd sito web : https://es.scribd.com/document/288570626/Practica-1-Desnaturalizacion-de-Enzimas PUCP. (2017). TestLab: ¿Qué es la desnaturalización de las proteínas? [YouTube Video]. Recuperado de https://www.youtube.com/watch?v=BHZ4vtO4Pa0&t=3s Rigalli A. (2017). [YouTube Video]. Recuperado de https://www.youtube.com/watch?v=jEnGFCHMSRc Tirado. (2017). Experimento de proteínas [YouTube Video]. Recuperado de https://www.youtube.com/watch?v=ZHjoftNw8XA Victoria, M., & Guillén, L. (n.d.). ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Máster Ingeniería Biomédica. Recuperado del sitio web: https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
