TRABAJO PRÁCTICO Nº 3

2019

COMPONENTES QUÍMICOS DE LAS CÉLULAS PARTE II:

MOLÉCULAS ORGÁNICAS COMPLEJAS: LÍPIDOS Y

MACROMOLÉCULAS

OBJETIVOS

Conocer la estructura y organización de las moléculas orgánicas complejas, así

como su rol dentro de los diferentes procesos biológicos.

UNIDAD DE CONOCIMIENTO

CONOCIMIENTOS PREVIOS REQUERIDOS: todos los conceptos que se

adquirieron en el TP N° 2 (AGUA Y PEQUEÑAS MOLÉCULAS).

TEMARIO

Grupos de moléculas orgánicas complejas: rasgos químicos comunes de cada uno

de estos grupos.

LÍPIDOS: características generales. Lípidos saponificables (simples y complejos) e

insaponificables. Estructura general de los principales lípidos de importancia

biológica. Propiedades particulares de los fosfolípidos, su rol en la formación de

membranas celulares. Composición de ácidos grasos y su impacto en las

propiedades físicas de los lípidos saponificables. Glucolípidos y colesterol; estructura

general e importancia biológica.

MACROMOLÉCULAS: definición; principales macromoléculas de una célula.

Unidades estructurales de cada una de ellas. Uniones químicas que pueden

encontrarse en una macromolécula.

1. POLISACÁRIDOS: estructura, clasificación y función.

2. PROTEÍNAS: clasificación (diferentes criterios), funciones que desempeñan en el

organismo. Fuentes naturales. Estructura primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria. Uniones que estabilizan a cada una de ellas. Dominios estructurales y

funcionales. Relación entre conformación, estructura y función. Proteínas globulares

y fibrosas: estructura y función. Proteínas oligoméricas. Agregados

supramoleculares. Conceptos generales de mecanismos de regulación de la

actividad proteica. Desnaturalización proteica: agentes desnaturalizantes y efectos

sobre la función biológica.

3. ÁCIDOS NUCLEICOS: definición. Características comunes y diferenciales de los

nucleótidos constituyentes de los ácidos nucleicos. Unión de los nucleótidos para

generar cadenas polinucleotídicas. Ácido desoxirribonucleico (ADN): modelo

estructural de Watson y Crick. Reglas de Chargaff. Función: concepto molecular de

gen. Ácido ribonucleico (ARN): distintos tipos; estructura, función y localización de

cada uno de ellos. Código genético: definición. Concepto de codón y anticodón.

VOCABULARIO ESPECÍFICO DEL TEMA

Sillar estructural – monómero – polímero – polimerización – biosíntesis –

biodegradación – macromoléculas – conformación – dominio - proteína oligomérica –

desnaturalización – complementariedad - temperatura de fusión del ADN – codón –

anticodón – mutación - mutación silenciosa – gen – polipéptido – polinucleótido –

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TRABAJO PRÁCTICO Nº 3

COMPONENTES QUÍMICOS DE LAS CÉLULAS PARTE II:

MOLÉCULAS ORGÁNICAS COMPLEJAS: LÍPIDOS Y

MACROMOLÉCULAS

OBJETIVOS

Conocer la estructura y organización de las moléculas orgánicas complejas, así como su rol dentro de los diferentes procesos biológicos.

UNIDAD DE CONOCIMIENTO

CONOCIMIENTOS PREVIOS REQUERIDOS : todos los conceptos que se adquirieron en el TP N° 2 (AGUA Y PEQUEÑAS MOLÉCULAS). TEMARIO Grupos de moléculas orgánicas complejas: rasgos químicos comunes de cada uno de estos grupos. LÍPIDOS : características generales. Lípidos saponificables (simples y complejos) e insaponificables. Estructura general de los principales lípidos de importancia biológica. Propiedades particulares de los fosfolípidos, su rol en la formación de membranas celulares. Composición de ácidos grasos y su impacto en las propiedades físicas de los lípidos saponificables. Glucolípidos y colesterol; estructura general e importancia biológica. MACROMOLÉCULAS : definición; principales macromoléculas de una célula. Unidades estructurales de cada una de ellas. Uniones químicas que pueden encontrarse en una macromolécula.

POLISACÁRIDOS : estructura, clasificación y función.
PROTEÍNAS : clasificación (diferentes criterios), funciones que desempeñan en el organismo. Fuentes naturales. Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Uniones que estabilizan a cada una de ellas. Dominios estructurales y funcionales. Relación entre conformación, estructura y función. Proteínas globulares y fibrosas: estructura y función. Proteínas oligoméricas. Agregados supramoleculares. Conceptos generales de mecanismos de regulación de la actividad proteica. Desnaturalización proteica: agentes desnaturalizantes y efectos sobre la función biológica.
ÁCIDOS NUCLEICOS: definición. Características comunes y diferenciales de los nucleótidos constituyentes de los ácidos nucleicos. Unión de los nucleótidos para generar cadenas polinucleotídicas. Ácido desoxirribonucleico (ADN): modelo estructural de Watson y Crick. Reglas de Chargaff. Función: concepto molecular de gen. Ácido ribonucleico (ARN): distintos tipos; estructura, función y localización de cada uno de ellos. Código genético: definición. Concepto de codón y anticodón. VOCABULARIO ESPECÍFICO DEL TEMA Sillar estructural – monómero – polímero – polimerización – biosíntesis – biodegradación – macromoléculas – conformación – dominio - proteína oligomérica – desnaturalización – complementariedad - temperatura de fusión del ADN – codón – anticodón – mutación - mutación silenciosa – gen – polipéptido – polinucleótido –

polaridad – sustrato - proteína globular - proteína fibrosa – policistrónico – monocistrónico - cambios conformacionales BIBLIOGRAFÍA:

Blanco, A. “Química Biológica”. 8a^ Edición. Editorial El Ateneo. 2015 Poner Karp
Lodish, H. y col. “ Biología celular y molecular “. 4ta^ Edición. Editorial Panamericana,

UNIDAD DE ACCIÓN

En su casa : el estudiante deberá investigar usando como base el temario propuesto y contestar el cuestionario guía de estudio a los efectos de autoevaluar si ha adquirido los conceptos fundamentales requeridos para el abordaje del trabajo práctico. Utilizando los conocimientos teóricos adquiridos intentará plantear una solución de los ejercicios de aplicación. Podrá además ejercitarse luego de la clase resolviendo los problemas adicionales. En clase: el estudiante deberá participar en la discusión del temario y resolver con la ayuda del docente los problemas de aplicación, con el fin de reafirmar los conceptos teóricos estudiados en su casa y evacuar las posibles dudas.

d) ¿Qué es una proteína oligomérica? ¿Qué estructura adicional presentan estas proteínas y qué tipo de interacciones las estabilizan? Cite algunos ejemplos. e) Mencione complejos supramoleculares que surgen por la asociación de subunidades proteicas e indique las funciones que desempeñan. 7 - Según uno de los criterios de clasificación se pueden distinguir dos grandes grupos de proteínas: globulares y fibrosas. a) Indique las características generales distintivas de cada uno de estos grupos de proteínas (respecto a estructura, tipos de aminoácidos predominantes y solubilidad en agua). b) Mencione algunas de las funciones que desempeñan. Relacione éstas con las características descriptas en a) para cada grupo de proteínas. 8 - Respecto a la desnaturalización proteica responda: a) ¿Qué implica este proceso? b) ¿A través de qué agentes puede lograrse? ¿Es un proceso reversible? Explique. c) ¿Qué consecuencias tiene? d) ¿Ocurre sólo en el caso de proteínas? 9 - ¿Qué significado tiene la frase: “tanto las cadenas polipeptídicas como las polinucleotídicas tienen polaridad”. 10 - a) ¿Cuál es la diferencia entre ADN y ARN desde el punto de vista químico y estructural? b) Mencione la función y ubicación de cada uno de ellos. 11 - a) Explique claramente qué significa que las cadenas que constituyen el ADN son complementarias y antiparalelas. b) ¿Por qué emparejan específicamente adenina con timina y citosina con guanina? 12 - Describa la estructura secundaria del ADN y del ARNt. ¿Qué tipos de uniones mantienen la estabilidad de estas estructuras? 13 - Señale las características que diferencian al ADN bacteriano, mitocondrial y de cloroplastos del ADN eucariótico. 14 - a) ¿Qué entiende por gen? b) ¿Qué es el código genético? c) ¿A qué se llama codón y anticodón? 15 - ¿Qué es una mutación y qué consecuencias puede tener? PROBLEMAS DE APLICACIÓN En esta sección, hemos incluido problemas que relacionan los temas estudiados en este TP con problemáticas de importancia médica, identificados con el símbolo: Al final de algunos de estos problemas encontrará un texto breve identificado como “ Lectura complementaria ” que brinda una breve explicación sobre el tema biomédico que se desarrolla en el mismo. Su lectura no resulta indispensable para la resolución del problema pero brinda información útil para su futura formación como médico tanto generalista como especialista.

1 - En el siguiente panel se presenta la estructura de algunos lípidos donde puede observarse la diversidad estructural que presentan las biomoléculas pertenecientes a este grupo. a) En el siguiente cuadro coloque una (X) en el casillero que corresponda a una característica de cada uno de los lípidos del panel. CLASIFICACIÓN I II III IV V VI VII VIII Saponificable Insaponificable Neutro (hidrofóbico) Polar (anfipático) Glicerolípido Esfingolípido Fosfolípido Glucolípido Esteroroide FUNCIÓN I II III IV V VI VII VIII Reserva energética y aislante térmico Protección Componente de membrana plasmática Componente de membrana mitocondrial interna Componente de membrana de RER b) ¿Qué estado de agregación presenta el compuesto I a temperatura ambiente? Justifique. ¿Con qué nombre se conocen vulgarmente estos compuestos?

consiste en no superar nunca la cantidad de colesterol total recomendada (< 200 mg/dl) y en reunir la mayor proporción posible de cHDL (> 40 mg/dl) y la mínima de cLDL (< 155 mg/dl) en el organismo. 3 - a) La glucosa es una de las fuentes energéticas más importante de la mayoría de los organismos. Tanto animales como vegetales son capaces de almacenar glucosa bajo la forma de polisacáridos de reserva. a1- ¿Por qué cree usted que la célula gasta energía en sintetizar polisacáridos si luego debe hidrolizarlo hasta glucosa para poder utilizarla como fuente de energía? a 2 - Si una persona ingiere arroz y otra carne, ¿qué tipos de hidrato de carbono está consumiendo cada una? Describa sus estructuras y diferencias. a 3 - ¿Cuáles de los siguientes disacáridos espera obtener por hidrólisis de cada uno de los polisacáridos del subítem anterior? b) La celulosa es un polisacárido estructural y componente habitual de las paredes de células vegetales. Al igual que los polisacáridos de reserva consisten en unidades de glucosa unidas por enlaces glicosídicos y puede estar altamente hidratada. A pesar de esta similitud, una persona que consuma una dieta que consista principalmente en almidón aumentará de peso, mientras que una persona sometida a una dieta de celulosa moriría de hambre. ¿Por qué? 4 - Una especie de colibrí tiene un peso libre de grasa de 2,5 gramos. Migra cada otoño desde Florida a Yucatán, recorriendo aproximadamente 2000 km. Antes de emprender este viaje acumula 2 gramos de grasa corporal, una cantidad casi igual a su peso corporal. ¿Cuál es el motivo por el cual el colibrí acumula sus reservas bajo la forma de grasa y no en forma de hidratos de carbono? Isomaltosa Celobiosa Maltosa

5 - El siguiente esquema representa la estructura de una proteína: a) Complete la figura con los nombres de los enlaces señalados con flechas. b) ¿Qué nivel estructural se encuentran estabilizando en esta proteína? ¿Por qué? c) ¿Qué niveles estructurales pueden estabilizar este tipo de enlaces? d) ¿Cómo se denominan los dos elementos estructurales señalados en el esquema? ¿Qué nivel de estructura representan? e) ¿Qué niveles estructurales presenta esta proteína? f) ¿Cree que esta proteína podría ser citosólica? Justifique su respuesta. 6 - Algunas de las proteínas presentes en la leche son: caseínas, alfa-lactoalbúmina, beta- lactoglobulina (dímero), seroalbúmina bovina. Salvo en el caso que se indica todas las proteínas son monoméricas. a) Clasifíquelas según su forma en el espacio sabiendo que todas son solubles en agua. ¿Qué niveles estructurales espera encontrar en cada una de ellas? Enumere los principales tipos de uniones que estabilizan a cada uno de los niveles estructurales de una proteína. b) Para obtener los productos derivados de la leche se somete a las proteínas a procesos de desnaturalización, ya sea por cambios de pH o por calor. ¿En qué consiste el proceso de desnaturalización de una proteína y a qué niveles estructurales afecta? 7 - Dos macromoléculas (por ejemplo dos proteínas) pueden unirse entre sí con gran fuerza y especificidad. ¿Cómo es posible que interacciones débiles, como las fuerzas de van der Waals, los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas, originen una adherencia tan fuerte? Analice cada una de las opciones, indique cuál es correcta y cuáles son los errores en las opciones incorrectas.

c) Teniendo en cuenta el número de cadenas polipeptídicas que la forman ¿cómo la clasificaría? d) Teniendo en cuenta su composición química, ¿dentro de qué grupo la ubicaría? 9 - Las cadenas de la hemoglobina A (α y β) son codificadas por genes diferentes. La cadena α consta de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una con una secuencia de aminoácidos completamente diferente. Existen anormalidades hereditarias de la hemoglobina, denominadas hemoglobinopatías, algunas de ellas se originan por mutaciones que generan alteraciones en la secuencia de aminoácidos de las cadenas de globina. Por ejemplo:

En la variante de la hemoglobina Constant Spring, una mutación en el gen α- globina convierte el codón de stop (UAA) a un codón de glutamina (CAA).
La Hemoglobina Gun Hill es el resultado de una deleción de 15 nucleótidos del gen de β-globina sin corrimiento del marco de lectura.
La hemoglobina S difiere de la hemoglobina A por la sustitución de un ácido glutámico por una valina en la cadena de globina . Esto lleva a que la proteína se polimerice y forme fibras intracelulares que deforman los glóbulos rojos, lo cual dificulta la circulación de los mismos a través de los capilares sanguíneos y disminuye su vida media. VER DATOS DE INFORMACIÓN GENERAL. a) Dé una definición clara y concisa de los términos destacados en negrita en el enunciado. b) Describa cómo se modifica la estructura primaria de las cadenas de globina en las variantes de la hemoglobina descriptas en el enunciado. c) ¿Cree que estos cambios estructurales afectarán la función de la hemoglobina? Si su respuesta es afirmativa, ¿puede explicar cómo? LECTURA COMPLEMENTARIA: La anemia de células falciformes es una enfermedad genética en la que el gen de la globina beta, ubicado en el cromosoma 11 sufre una sustitución de una timina por adenina. Esta mutación genera una globina beta en la que el ácido glutámico de posición 6 es sustituido por valina, generando la producción de una hemoglobina funcionalmente defectuosa, la hemoglobina S. El ácido glutámico tiene carga negativa y la valina es hidrófoba, entonces se forman contactos con alanina, fenilalanina y leucina, lo que promueve la formación de fibras poliméricas de hemoglobina que deforman el glóbulo rojo y reducen la capacidad para transportar oxígeno. A diferencia de los hematíes normales, que generalmente son bicóncavos, con una forma similar a la de una rosquilla, los glóbulos rojos falciformes tienen forma de media luna o de hoz. Las células en forma de hoz no son flexibles y no pueden cambiar de forma fácilmente. Muchas de ellas se rompen al movilizarse a través de sus vasos sanguíneos. Las células falciformes por lo general sólo duran de 10 a 20 días, en lugar de los 90 a 120 días normales. La capacidad de recambio de células glóbulos rojos se ve desbordada y en consecuencia, es posible que el número de glóbulos rojos se vea disminuido. A esto se le llama anemia y es muy posible que el paciente se sienta cansado. Las células en forma de hoz también pueden atascarse a las paredes de los vasos sanguíneos, causando un bloqueo que hace más lento o detiene el flujo de sangre. Cuando esto sucede, el oxígeno no puede llegar adecuadamente a los tejidos cercanos. La falta de oxígeno puede causar ataques de dolor repentino y severo, llamados crisis de dolor. Estos ataques pueden ocurrir sin previo aviso. 10 - Las moléculas de ADN poseen carga eléctrica neta. a) ¿Cuáles son los grupos funcionales que aportan carga a la estructura de estos ácidos nucleicos? b) Las histonas son proteínas que se asocian fuertemente al ADN y colaboran con su empaquetamiento. Si analiza los restos de aminoácidos presentes en la superficie de estas proteínas ¿Qué tipo de aminoácidos espera que predominen?

11 - Se ha fraccionado una porción del ADN de una célula obteniéndose fragmentos de igual tamaño que corresponden a dos genes distintos: l y ll. De las bases presentes en el gen l el 10% corresponde a adenina, mientras que en ll hay 30% de adenina. a) ¿Cuál es el porcentaje de cada una de las otras bases presentes en ambos genes? b) Si se tiene una solución que contiene ambos genes y se dispone de un filtro capaz de retener al ADN bicatenario pero no al monohebra, ¿cómo podemos separar estos genes uno del otro? c) Si el gen l tiene 3000 moléculas de adenina, ¿cuál es la longitud del gen l y ll? 12 - En dos genes de idéntica longitud aislados de una especie bacteriana desconocida (GEN I y GEN II) los nucleótidos de adenina representan el 30 y el 19 % del total, respectivamente. Sabiendo que el GEN I contiene 9600 nucleótidos de adenina: a) Complete en la siguiente tabla la cantidad porcentual de las distintas bases en cada gen y la longitud de los mismos especificando la unidad. % A % C % G % T % U Longitud GEN I 30 GEN II 19 b) ¿Cuál de los dos genes codifica para un ARNm cuya composición en porcentajes de bases es 30% A, 32%C y 30%G? c) Esquematice la unión entre un nucleótido de adenina y otro de timina presentes en el GEN I.

- EN EL ENTORNO DE LA CÁTEDRA PODRÁ ENCONTRAR PROBLEMAS ADICIONALES QUE LE PERMITIRÁN SEGUIR UTILIZANDO LOS CONOCIMIENTO TEÓRICOS ADQUIRIDOS PARA LA RESOLUCIÓN DE SITUACIONES PROBLEMÁTICAS -

Trabajo Práctico número 3 de Biología UNLP 2019, Ejercicios de Biología

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MOLÉCULAS ORGÁNICAS COMPLEJAS: LÍPIDOS Y

MACROMOLÉCULAS

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UNIDAD DE CONOCIMIENTO

UNIDAD DE ACCIÓN