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Este informe presenta un estudio realizado por estudiantes de ingeniería ambiental y agroindustrial de la universidad de los llanos sobre la actividad enzimática de la catalasa en una muestra de sangre. El objetivo principal fue observar y determinar la actividad enzimática de la catalasa en relación con la concentración y el tiempo de reacción. El informe incluye una introducción sobre las enzimas, objetivos, materiales y reactivos, marco teórico, resultados y análisis, y conclusiones.
Tipo: Exámenes
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Facultad de Ciencias básicas e ingenierías Departamento de Biología y Química
Bioquímica
Sofia C.B 1 , Eileen C.T^2 , Yimmer C.R^3
más moléculas están disponible para unirse al sustrato y catalizar la reacción.[3]. 2 Objetivos Determinar la actividad enzimática de la catalasa sobre el peróxido de hidrógeno. Observar el efecto del tiempo de reacción en la actividad catalítica. Observar el efecto de la concentración de enzima sobre la actividad catalítica. 3 Materiales y reactivos 4 Marco teórico Las enzimas son catalizadores biológicos, en la mayoría de los casos de naturaleza proteica. Una enzima (E) se une a un determinado sustrato (S) para dar un complejo enzima-sustrato (ES), el cual se descompone para dar la enzima libre (E) y un producto (P). La mayoría de las reacciones biológicas transcurren lentamente si no son catalizadas. Las enzimas catalizan reacciones mediante la estabilización del estado de transición, disminuyendo así la energía de activación, en consecuencia la velocidad de la reacción aumenta y aunque el equilibrio de esas reacciones no cambia, es alcanzado rápidamente.[4] La cinética enzimática es la rama de la enzimología que trata de los factores que afectan a la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Los factores más importantes son: Concentración de enzima Tiempo de incubación pH Fuerza iónica Temperatura Concentración de sustratos Concentración de inhibidores Concentración de activadores Antes de analizar estos factores, se define la velocidad de una reacción catalizada por una enzima como la cantidad de sustrato consumido o la cantidad de producto generado en la unidad de tiempo en una mezcla de reacción que contenga la enzima y los constituyentes necesarios para que la reacción proceda. Equipos y/o montajes Materiales Reactivos Nevera de icopor o tina lanceta esterilizada (1) Buffer fosfatos 0. M, pH 7.0 (100 mL) Vasos de 50 mL (1) Peróxido de 2hidrogeno (H2O2) 0.05 M recién preparada en el buffer de pH 7.0 ( mL) Vasos de 250 mL (1) H2SO4 6N (20 mL) Vasos de 400 mL (2) KMnO4 0.005 M (valorado; 30 mL) Agitador de vidrio (1) Agua destilada ( mL) Gradilla (1) Tubos de ensayo 25x (5) Pipeta de 1 mL graduada (1) Pipeta de 2 mL aforada (1) Pipeta de 10 mL graduada (1) Pipetiador (1) Erlenmeyer de 100 mL (5) Bureta de 25 mL (1) Pinza para bureta (1) Soporte universal (1) Sangre Cronometro Papel milimetrado o computador con Excel Bolsa para congelar agua (deben traerlas el día anterior)
Para calcular los datos de la Tabla 2 se utilizaron las siguientes fórmulas:
En otras palabras, a medida que la concentración del sustrato aumenta, este compite con el inhibidor por la unión al sitio activo de la enzima, lo que reduce la velocidad de la reacción. Esta observación podría tener implicaciones prácticas, como la optimización de las condiciones de reacción para maximizar la actividad enzimática. La disminución teórica se debe a que el permanganato de potasio (KMnO4) es un agente oxidante fuerte que reacciona con el peróxido de hidrógeno, transformándolo en agua y oxígeno, similar a lo que hace la catalasa. Cuando se titula con KMnO4, se mide la cantidad de peróxido de hidrógeno que aún no ha sido degradada por la catalasa. Si la actividad enzimática de la catalasa disminuye, significa que la enzima no es tan eficiente en descomponer el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno como lo haría en condiciones normales. Esto puede deberse a factores como una menor concentración de catalasa, la presencia de inhibidores enzimáticos, cambios en el pH o la temperatura, o daño en la enzima debido a factores externos. En la grafica 1, El volumen óptimo de la enzima es de 0,5, donde la actividad enzimática alcanza su punto máximo. Después de ese punto, la actividad enzimática disminuye significativamente y se estabiliza. Es importante mantener el volumen de enzima dentro de este rango para obtener la máxima eficiencia en las reacciones enzimáticas. En la gráfica 2, el tiempo de reacción óptimo, ocurre alrededor del valor 1. En este punto, la actividad enzimática alcanza su punto máximo. Después de este tiempo, la actividad enzimática disminuye gradualmente hasta estabilizarse alrededor del minuto 3, con una actividad enzimática cercana a los 60 micro moles descompuestas. 6 Conclusiones. Se logro observar el efecto que tiene la concentración de la enzima en la descomposición del H2O2 mediante el cual, sé pudo identificar que la relación entre la concentración de la enzima y las moles descompuestas por minuto dado a cada mL de enzima es directamente proporcional, pues a medida que aumenta la concentración de catalasa existe una mayor cantidad de moles de H2O2 descompuestos por minuto sobre cada mL de esta. Conforme a los valores obtenidos experimental, se pudo determinar que, a mayor concentración de la enzima, el peróxido de hidrógeno se descompondrá más pronto, menor volumen de KMnO4 se consumirá debido a que, la titulación será más rápida. La reacción enzimática de la catalasa de la muestra de sangre con el peróxido de hidrogeno, el tiempo de reacción tiene un efecto inversamente proporcional a la de la concentración de sustrato. En la metodología se evidencio que el ácido sulfúrico permite detectar la actividad enzimática de la catalasa utilizada en la práctica. 7 Referencias [1] Catalasa _ AcademiaLab. (s. f.). https://academialab.com/enciclopedia/catalasa/ [2] Enciclopedia de Biología. (s. f.). Enciclopedia de Biología. https://enciclopediadebiologia.com/