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Proteínas y aminoácidos, Apuntes de Biología

Información sobre las proteínas y aminoácidos, incluyendo sus funciones, clasificación, enlace peptídico, estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, y tipos de proteínas. Se mencionan los 20 aminoácidos primarios, su clasificación en esenciales y no esenciales, y su estructura química. El documento puede ser útil para estudiantes de biología, bioquímica y medicina.

Tipo: Apuntes

2022/2023

A la venta desde 01/05/2023

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Proteínas.
o No tiene función energética.
Funcíones:
o Nutrición.
o Trabajo: Actina y miosina.
o Defensa: Inmunoglobulina.
o Catalizadores biológicos: Las enzimas en su mayoría son proteínas.
o Transporte: Lípidos (lipoproteínas), oxigeno (hemoglobina).
o Control: Hormonas.
Amínoacídos.
20 aminoácidos primarios.
12 los podemos producir (andogenos) y 8 se obtienen de la dieta
(esenciales).
Esenciales: Leucina, isoleucina, lisina, metronina, fenilamina,
treonina, triptófano, valina.
La forma de la proteína es crítica para su función.
Hidrófobos: (R= CH) Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metronina, fenilamina y triptófano.
Polares: (R= O / S) Glicina, serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina y tirosina.
Ácidos: (R= 1 o más COOH) Aspartato y glutamina ácidos.
Básicos: (R= Base) Lisina, arginina e histidina.
Enlace peptídíco.
Enlace covalente entre dos aminoácidos (el N del amino con el C del
carboxilo) y desprende agua (se va un H del amino y un OH del carboxilo).
E. Primaria.
Secuencia lineal de aminoácidos.
Clasífícacíon.
Holoproteínas.
Globulares.
Prolaminas, albúminas, hormonas y enzimas.
Fibrosas.
Colágenos, queratinas, elastinas y fibroínas
Monómeros: Aminoácidos.
Polímeros: Polipéptidos.
Estructuralmente
los grupos variables
van intercalados.
E. Secundaria.
Hélice α (Espiral)
Lamina β (Zigzag)
E. Terciaria.
Una misma secuencia
de AC formando hélices
α y laminas β
E. Cuaternaria
Dos o más polipéptidos
unidos (sin e. covalente).
Heteroproteínas.
Glucoproteínas.
Ribonucleasa, mucoproteínas,
anticuerpos, hormona luteinizante
Lipoproteínas.
Trasporta lípidos en sangre.
Nucleoproteínas.
Nucleosomas de la cromatina, ribosomas.
Cromoproteínas.
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina,
citocromos.

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Proteínas.

o No tiene función energética.

Funcíones: o Nutrición. o Trabajo: Actina y miosina. o Defensa: Inmunoglobulina. o Catalizadores biológicos: Las enzimas en su mayoría son proteínas. o Transporte: Lípidos (lipoproteínas), oxigeno (hemoglobina). o Control: Hormonas. Amínoacídos. ♠ 20 aminoácidos primarios.

  • 12 los podemos producir (andogenos) y 8 se obtienen de la dieta (esenciales). → Esenciales: Leucina, isoleucina, lisina, metronina, fenilamina, treonina, triptófano, valina. ♠ La forma de la proteína es crítica para su función. ♠ Hidrófobos: (R= CH) Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metronina, fenilamina y triptófano. ♠ Polares: (R= O / S) Glicina, serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina y tirosina. ♠ Ácidos: (R= 1 o más COOH) Aspartato y glutamina ácidos. ♠ Básicos: (R= Base) Lisina, arginina e histidina. Enlace peptídíco. ♠ Enlace covalente entre dos aminoácidos (el N del amino con el C del carboxilo) y desprende agua (se va un H del amino y un OH del carboxilo).

E. Primaria.

Secuencia lineal de aminoácidos. Clasífícacíon. ♠ Holoproteínas.

  • Globulares. Prolaminas, albúminas, hormonas y enzimas.
  • Fibrosas. Colágenos, queratinas, elastinas y fibroínas Monómeros: Aminoácidos. Polímeros: Polipéptidos. Estructuralmente los grupos variables van intercalados.

E. Secundaria.

Hélice α (Espiral) Lamina β (Zigzag)

E. Terciaria.

Una misma secuencia de AC formando hélices α y laminas β

E. Cuaternaria

Dos o más polipéptidos unidos (sin e. covalente). ♠ Heteroproteínas.

  • Glucoproteínas. Ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante
  • Lipoproteínas. Trasporta lípidos en sangre.
  • Nucleoproteínas. Nucleosomas de la cromatina, ribosomas.
  • Cromoproteínas. Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, citocromos.