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La vitamina A (retinol) presenta isomería geométrica o cis-trans en los dobles enlaces conjugados, también conocida como isomería de configuración EZ. En los enlaces dobles conjugados, los átomos de carbono no pueden rotar libremente debido a la rigidez del enlace doble. Como resultado, los sustituyentes unidos a los carbonos del doble enlace pueden estar en el mismo lado (configuración cis) o en lados opuestos (configuración trans). En el caso de la vitamina A, presenta cinco dobles enlaces conjugados, lo que significa que puede haber hasta 2^5 o 32 posibles isómeros de configuración EZ. Estos isómeros difieren en la orientación relativa de los grupos en los carbonos del doble enlace. La forma biológicamente activa de la vitamina A es la forma trans. La principal diferencia entre estos dos compuestos y el retinol es que el retinol es un alcohol, mientras que el retinal y el ácido retinoico son un aldehído y un ácido carboxílico, respectivamente. Los tres compuestos son vitámeros de la vitamina A, lo que significa que pueden convertirse en retinol en el cuerpo.
a. Estructuras de los 12 compuestos mayoritarios presentes en el aroma del lulo:
La cúrcuma es un colorante amarillo-anaranjado natural que se obtiene de la raíz de la planta Curcuma longa. Su principal compuesto activo es la curcumina, la cual es un polifenol con estructura de cetona y función cetona y enol. La cochinilla es un colorante rojo natural que se obtiene de insectos hemípteros de la familia Dactylopiidae. Su principal compuesto activo es el ácido carmínico, que es un pigmento rojo con función ácido carboxílico. La tartrazina es un colorante sintético amarillo que se utiliza comúnmente en alimentos y bebidas. Su estructura química es un azoico compuesto, es decir, tiene un grupo funcional -N=N- que une dos anillos aromáticos.
La indigotina es un colorante sintético azul que se utiliza en la industria textil y de alimentos. Su estructura química es un compuesto índigo, el cual tiene dos anillos aromáticos fusionados. 4.50. Dado que la proteína contiene una alta proporción de glicina y alanina, se espera que tenga una estructura secundaria tipo hélice alfa. 4.51. No se puede determinar con certeza si la proteína es fibrosa o globular solo con la información dada sobre la composición en aminoácidos. 4.52. Dado que la proteína contiene aminoácidos polares y no polares, se puede esperar que sea soluble en agua. 4.53. La posible función biológica de la proteína es incierta sin información adicional. 4.54. Los productos de la hidrólisis catalizada por tripsina son: D-I-M-Q-E-R, T-P- W-K-F. 4.55. El bromuro de cianógeno escinde la proteína en dos fragmentos: D- I-M-Q-E-R-T-P-W y K-F.
La gelatina es una proteína que se obtiene de los tejidos conectivos de animales como la piel, los huesos y los tendones. Se obtiene mediante un proceso de hidrólisis ácida o alcalina que desnaturaliza el colágeno, la proteína que constituye la mayor parte de los tejidos conectivos. El colágeno es una proteína fibrosa compuesta por tres cadenas polipeptídicas enrolladas en una estructura de triple hélice. Cuando se somete a hidrólisis, se desnaturaliza y se rompen los enlaces de hidrógeno que mantienen la estructura de la triple hélice, lo que permite la separación de las cadenas polipeptídicas y la obtención de la gelatina. La gelatina no contiene todos los aminoácidos esenciales para el hombre en las proporciones adecuadas, ya que carece de triptófano. Por esta razón, se considera una proteína incompleta.
a. Los áfidos son insectos herbívoros que se alimentan de la savia de las plantas. La bacteria Buchnera, por otro lado, es un endosimbionte primario especializado que se encuentra dentro de las células del cuerpo del áfido llamadas bacteriocitos. Se cree que la asociación entre los áfidos y Buchnera se inició hace unos 200 millones de años, cuando los antepasados de los áfidos comenzaron a alimentarse de la savia de las plantas y adquirieron la bacteria como simbionte. La endosimbiosis es una relación simbiótica en la que un organismo vive dentro de otro organismo y ambos se benefician químicos. En el caso de los áfidos y Buchnera, la bacteria proporciona nutrientes esenciales que no están presentes en la savia de las plantas ya cambio, el áfido proporciona protección y un ambiente favorable para que la bacteria crezca y se reproduzca. b. La savia de las plantas es rica en azúcares y otros compuestos orgánicos que pueden ser utilizados por las bacterias como fuente de carbono y energía. Además, la savia también contiene nutrientes como los aminoácidos, que pueden ser utilizados por las bacterias para la síntesis de proteínas y otros compuestos celulares.
a. La mioglobina de caballo está compuesta por 153 aminoácidos. b. La mioglobina tiene una estructura secundaria principalmente de hélices α y láminas β, y una estructura terciaria plegada en forma de "corazón" que contiene una cavidad en el centro donde se encuentra el grupo prostético. c. Un grupo prostético es un grupo químico no proteico que se une a una proteína y es esencial para su función. d. El grupo prostético que se encuentra en la mioglobina es el hemo, que es un complejo de hierro y una porfirina. Su importancia radica en que es el sitio de unión del oxígeno en la molécula de mioglobina, lo que permite su transporte y almacenamiento en el músculo. e. El grupo prostético hemo se encuentra en la cavidad central de la proteína, rodeado por hélices α y láminas β. f. Los aminoácidos polares en el interior de la mioglobina son histidina y serina. La histidina interactúa con el grupo hemo y participa en la fijación del oxígeno, mientras que la serina ayuda a estabilizar la estructura de la proteína. g. El CO es tóxico para las células porque se une fuertemente al grupo prostético hemo de las proteínas transportadoras de gases, como la hemoglobina y la mioglobina, impidiendo el
transporte normal de oxígeno. Esto puede llevar a hipoxia y daño tisular 4.64. a. La estructura del prion normal y anormal es idéntica en términos de secuencia de aminoácidos. La diferencia radica en la conformación tridimensional, donde el prion anormal presenta una forma plegada incorrectamente que lo vuelve resistente a la degradación enzimática y capaz de inducir la formación de priones anormales adicionales. b. El mecanismo más aceptado para la conversión del prion normal al anormal implica la interacción entre ambos tipos de priones, en la que el prion anormal actúa como un molde para que el prion normal adopte la misma conformación anormal. Este proceso se conoce como cambio de conformación y se piensa que es catalizado por la interacción con cofactores celulares, como glicoesfingolípidos y ácidos nucleicos. C. 4.65. a. Aβac es un péptido, no una proteína completa. b. La estructura de Aβnac es mayormente desordenada y aleatoria, mientras que la de Aβac es altamente ordenada y se organiza en estructuras en forma de hoja beta que se agregan en fibrillas. C. La agregación de Aβac se debe a interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales de aminoácidos no polares, especialmente los residuos de fenilalanina y leucina. También hay interacciones electrostáticas débiles entre los residuos cargados de aminoácidos opuestos. d. La sustitución de Val por Ala en la posición 18
d. En los extremos amino terminal del fibrinógeno, las cargas eléctricas predominantes son negativas, debido a la presencia de residuos de ácido aspártico y glutámico que tienen grupos carboxilo ionizables a pH fisiológico. mi. La fibrina será menos soluble que el fibrinógeno en el plasma, ya que la polimerización de los monómeros de fibrina durante la coagulación sanguínea conduce a la formación de una malla insoluble de fibrina que forma el coágulo. F. La CE a. El colágeno contiene tres aminoácidos poco comunes: hidroxiprolina, hidroxilisina y prolina. La hidroxiprolina y la hidroxilisina son producidas por una modificación postraduccional de la prolina y lisina respectivamente, en la que se agrega un grupo hidroxilo (-OH) a la cadena lateral del aminoácido. b. La estructura del colágeno es única en comparación con otras proteínas y consta de tres cadenas polipeptídicas retorcidas en hélice que se enrollan entre sí, formando una triple hélice derecha (hélice de colágeno). La estructura secundaria predominante del colágeno es la hélice izquierda y su estructura terciaria es una estructura superenrollada de la triple hélice. El colágeno no tiene una estructura cuaternaria definida, ya que es una proteína fibrosa. C. La glicina se encuentra a intervalos regulares en la estructura del colágeno para permitir el embalaje estrecho de las cadenas polipeptídicas. La glicina es el aminoácido más pequeño y, por lo tanto, proporciona una flexibilidad que permite que la estructura se retuerza y pliegue correctamente.
d. El colágeno se estabiliza por una variedad de puentes diferentes a los disulfuro ya los de hidrógeno. Las cadenas laterales de la hidroxilisina y la lisina pueden reaccionar para formar enlaces cruzados aldol, conocidos como enlaces de aldehido-licina. Además, los residuos de hidroxiprolina forman enlaces covalentes entre las cadenas laterales a través de la oxidación de dos grupos hidroxilo para formar un enlace de dihidroxiacetona. mi. El envejecimiento está asociado con una pérdida progresiva de elasticidad muscular y con la fragilidad ósea debido a la disminución en la producción de colágeno ya la degradación del colágeno existente. Con el tiempo, se acumulan daños en las moléculas de colágeno, lo que afecta su capacidad para mantener la integridad de los tejidos. F. La vitamina C es esencial para la hidroxilación de la lisina y la prolina, que son cruciales para la formación de los enlaces cruzados de colágeno estables. Sin suficiente vitamina C, la hidroxilación de la lisina y la prolina no ocurre, lo que debilita la estructura del colágeno y causa una disminución en su capacidad para mantener la integridad de los tejidos. Esto puede explicar los síntomas del escorbuto, que resultan en lesiones en la piel y las encías debido al debilitamiento de las fibras de colágeno.
diferente, lo que cambia la forma de los filamentos de queratina del cabello y les da un aspecto rizado. En el proceso de alisado del cabello, se utiliza una solución química que rompe los enlaces de hidrógeno y de sal iónica que mantienen la estructura del cabello, y se utiliza calor para alisar los filamentos de queratina. En ambos casos, la estructura de la queratina del cabello se modifica temporalmente para darle una forma diferente. a. El aminoácido N-terminal es Metionina (Met) y el C-terminal es Ácido Aspártico (Asp). b. En la región transmembranal predominan aminoácidos hidrofóbicos, como Leucina (Leu), Isoleucina (Ile) y Valina (Val). C. La glucoforina es una proteína de membrana que se encuentra en los glóbulos rojos y es responsable de transportar glucosa desde el plasma sanguíneo hacia el interior de las células. d. La región que se encuentra en el citoplasma es la parte inferior de la figura, donde están los residuos de aminoácidos con carga eléctrica y polares. La región que se encuentra en el fluido extracelular es la parte superior de la figura, donde están los oligosacáridos y los aminoácidos hidrofóbicos de la región transmembranal. mi. La glucoforina es una proteína conjugada porque tiene un grupo prostético, en este caso, oligosacáridos unidos a residuos de aminoácidos específicos. Estos oligosacáridos son importantes para la función de la proteína, ya que ayudan a estabilizar la estructura ya mantener la proteína en la membrana plasmática. Además, los oligosacáridos también pueden servir como señales de reconocimiento celular. El mecanismo de regulación de secuencias o péptidos señal es utilizado por las células eucariotas para dirigir proteínas a su ubicación correcta dentro o fuera de la célula. Consiste en una secuencia corta de aminoácidos en
la proteína precursora que actúa como una etiqueta de dirección para la proteína. La proteína precursora se sintetiza en los ribosomas del citosol y luego es transportada al compartimento apropiado dentro de la célula con la ayuda de proteínas de transporte específicas. Tres ejemplos de proteinas que utilizan este mecanismo de regulacion son: Insulina: La insulina es una proteína que se produce en las células beta del páncreas y se secreta en la sangre para regular los niveles de glucosa en el cuerpo. La secuencia de la insulina dirige la proteína precursora a los ribosomas unidos al retículo endoplásmico rugoso (RER) donde se procesa y empaqueta antes de ser secretada al torrente sanguíneo. Colágeno: El colágeno es una proteína estructural importante en los tejidos conectivos como la piel, huesos y cartílago. La señal del colágeno dirige la proteína precursora a los ribosomas unidos al RER donde se procesa y modifica químicamente antes de ser transportada al Golgi para su ensamblaje y eliminación. Proteínas de membrana: Muchas proteínas de membrana, como los canales iónicos y los receptores de señales, tienen secuencias de señal que dirigen su síntesis y ensamblaje en el retículo endoplásmico antes de ser transportadas a la membrana celular. ¡Claro que sí! Aquí está la tabla completa: Proteína Función Tipo de modificación covalente Enzimas participantes en la modificación Aminoácido modificado Histona Regulación de la expresión génica Fosforilación Quinasa dependiente de ciclina Serina Acetilación Histona acetiltransferasa Lisina Glucógeno sintasa Regulación del metabolismo del glucógeno Fosforilación Proteína quinasa A, proteína quinasa G Serina Glucagon Regulación del transporte de la glucosa Fosforilación Proteína quinasa A, proteína quinasa C Serina Ubiquitina reguladora de la degradación de proteínas Agregación de residuos de ubiquitina Ligasa de ubiquitina Lisina Espero que te sea útil. ¡Buena suerte!
