ESTRATEGIAS
ESTRATEGIAS
REGULADORAS
REGULADORAS
ARMAS COTRINA, LILEY
PÉREZ ALARCÓN, KAMILA LUCIANA
RETO RODRÍGUEZ, ASHLEE SHARIN
RUIZ PINEDO, JERY ALONSO
TERÁN ROJAS, SOLANSH JOHANA
TRAVERSO CUADROS, NYCOLE ABIGAIL
INTEGRANTES:
BIOQUíMICA
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Estrategias regulatorias, Resúmenes de Bioquímica
Ppt de estrategias regulatorias
Tipo: Resúmenes
2021/2022
1 / 29
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ESTRATEGIASESTRATEGIAS REGULADORASREGULADORAS
ARMAS COTRINA, LILEY
PÉREZ ALARCÓN, KAMILA LUCIANA
RETO RODRÍGUEZ, ASHLEE SHARIN
RUIZ PINEDO, JERY ALONSO
TERÁN ROJAS, SOLANSH JOHANA
TRAVERSO CUADROS, NYCOLE ABIGAIL
INTEGRANTES:
BIOQUíMICA
OBJETIVOS:OBJETIVOS:
Explicar las estrategias reguladoras en el
metabolismo celular
Conocer el mecanismo de acción de las
diferentes estrategias reguladoras
Introducción QUE SON LAS ENZIMAS? se les considera catalizadores Aceleran las reacciones químicas de las células. son descendientes de las proteínas FUNCIÓN DE LA ENZIMA Bajando la energía de activación de las reacciones. Esta energía es la que se necesita para comenzar una reacción química. Las enzimas también son capaces de permitir que las reacciones ocurran por caminos diferentes, en los que se tiene una menor energía de activación.
¿Qué es el control alostérico? El control alostérico es aquella regulación de una enzima mediante la unión de una molécula efectora en un sitio distinto al sitio activo de la enzima.
Ejemplo de Enzima alostérica d Enzima alostérica que regula la glucólisis , catalizando la transferencia de un grupo fosfato del ATP a fructosa -6- fosfato para producir fructosa -1 , 6 - difosfato 1 FOSFOFRUCTOQUINASA - 1
Diagrama de regulación alostérica de una enzima d 1 A - Sitio activo B - Sitio alostérico C - Sustrato D - Inhibidor E - Enzima
MÚLTIPLES FORMAS ENZIMÁTICAS (ISOENZIMAS) Historia: Market y Foller - 1959 Proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma reacción Ha favorecido la creación de marcadores genéticos más eficientes que los morfológicos, ya que por lo general permiten distinguir genotipos homocigóticos de heterocigóticos
EJEMPLOS DE ISOENZIMAS SE ENCUENTRA DISTRIBUIDA EN EL CITOPLASMA Y EN LAS MITOCONDRIAS TRANSAMINASA GLUTÁMICA OXALACÉTICA
Modificaciones covalentes Consiste en modificar la conformación de una enzima, como consecuencia de la unión reversible, de tipo covalente, que se establece entre grupos químicos de la proteína y una molécula de baja masa molecular fosforilación – desfosforilación acetilación – desacetilación adenilación – desadenilación metilación – desmetilación Procesos:
Reversibles IRReversibles Acetilación Fosforilación Uno de los principales mecanismos de regulación y control de numerosas funciones celulares fosfato sulfihidrilo (H2S) óxido nítrico (NO) metilo acetilo acilos hidroxilo El grupo modificador no es separado de la proteína pues la modificación cumple una función permanente.
Función La activación proteolítica es un proceso esencial para la regulación de la actividad de las proteínas y la función celular en muchos procesos biológicos diferentes.
COAGULACIÓN
SANGUÍNEA
DIGESTION DE
PROTEÍNAS
Ejemplo LA TRIPSINA EN EL SISTEMA DIGESTIVO
SISTEMA DIGESTIVO PÁNCREAS
LA QUIMOTRIPSINA Y
LA ELASTASA
CUERPO HUMANO
Función El control de la cantidad de enzima es un proceso esencial para garantizar el correcto funcionamiento de las enzimas en el cuerpo. Este proceso se lleva a cabo mediante la regulación de la síntesis y degradación de las enzimas, así como la regulación post-traduccional de su actividad y estabilidad. La correcta regulación de la cantidad de enzima es esencial para mantener el equilibrio de las enzimas en el cuerpo y prevenir enfermedades y trastornos metabólicos.
Ejemplo